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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Myoglobin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Myoglobin</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Myoglobin

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Bändermodell von Myoglobin (α-Helices) mit Häm (<a href="St%C3%A4bchenmodell" title="Stäbchenmodell">Stäbchenmodell</a>) und gebundenem Disauerstoff (<a href="Kalottenmodell" title="Kalottenmodell">Kalottenmodell</a>, rot)

</td></tr>

<tr>

Vorhandene Strukturdaten: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1MBO">1MBO</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">153 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>, 17053 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">Dalton</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Monomer

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=6915">MB</a>, MGC13548, PVALB

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02144">P02144</a></li>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P02144">Myoglobin</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Chordatiere" title="Chordatiere">Chordatiere</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Myoglobin ist ein <a href="Protein" title="Protein">Muskelprotein</a> (von <a href="Griechische_Sprache" title="Griechische Sprache">griech.</a> μῦς, mŷs ‚Muskel‘ und <a href="Lateinische_Sprache" class="mw-redirect" title="Lateinische Sprache">lat.</a> globus ‚Kugel‘) aus der Gruppe der <a href="Globine" title="Globine">Globine</a>, kugelförmigen Proteinen, die eine <a href="Sauerstofftransporter" title="Sauerstofftransporter">sauerstoffbindende</a> <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Hämgruppe</a> enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a> und gibt ihn am Ort der <a href="Physiologie" title="Physiologie">physiologischen</a> Verbrennungsprozesse in den <a href="Muskelzelle" class="mw-redirect" title="Muskelzelle">Muskelzellen</a> wieder ab.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wissenschaftliche_Beschreibung">Wissenschaftliche Beschreibung</h2></div>

Myoglobin ist ein <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a>-basiertes, <a href="Globul%C3%A4res_Protein" class="mw-redirect" title="Globuläres Protein">globuläres</a>, einkettiges <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> aus 153 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> mit einer <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> von 17.053 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Dalton</a> (17 kDa), das die Fähigkeit besitzt, <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> (O2) <a href="Chemische_Reaktion" title="Chemische Reaktion">reversibel</a> zu binden. Die <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstruktur</a> des Proteins besteht aus insgesamt acht <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a>.

Unter physiologischen Bedingungen liegt es als <a href="Monomer" title="Monomer">Monomer</a> vor. Das aktive Zentrum des Myoglobins ist ein Häm b, d. h. ein <a href="Protoporphyrin_IX" title="Protoporphyrin IX">Protoporphyrin IX</a> mit einem über die vier inneren <a href="Stickstoff" title="Stickstoff">Stickstoffe</a> ligierten <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen(II)-Ion</a>. Das Häm ist über ein <a href="Axial_(Chemie)" title="Axial (Chemie)">axial</a> an das zentrale Eisenion koordiniertes, proximales <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> an die Proteinmatrix gebunden. Die zweite axiale Position dient der Bindung des Sauerstoffmoleküls.

Im Gegensatz zum strukturverwandten <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a> bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht <a href="Kooperativit%C3%A4t" title="Kooperativität">positiv kooperativ</a>. Das Bindungsverhalten von O2 an Myoglobin lässt sich durch das Auftragen des Sättigungsgrades Y gegen den Sauerstoffpartialdruck pO2 in einem Koordinatensystem beschreiben. Y=0 bedeutet hierbei, dass kein Sauerstoff gebunden ist, wohingegen das Myoglobin bei Y=1 vollständig mit O2 gesättigt ist. Der O2-Partialdruck bei halbmaximaler Sättigung (Y=0,5) wird als p50 bezeichnet. Die experimentelle Untersuchung des Bindungsverhaltens von Myoglobin ergibt dann eine hyperbolische Kurve, die sich wie folgt interpretieren lässt: Bei niedrigem pO2 wird Sauerstoff von Myoglobin praktisch vollständig aufgenommen. Diese Phase entspricht einem steilen und näherungsweise linearen Anstieg der Kurve. Bei höheren pO2 wird es für die Sauerstoffmoleküle zunehmend unwahrscheinlicher, ungesättigtes Myoglobin anzutreffen. Die Bindung nähert sich daher dem Zustand vollständiger Sättigung, repräsentiert durch den immer schwächer ansteigenden asymptotischen Teil der Kurve.<a href="#cite_note-1">[1]</a>

Das Vorkommen von Myoglobin ist auf <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herz-</a> und <a href="Skelettmuskel" title="Skelettmuskel">Skelettmuskelzellen</a> von <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a> beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l) vor und gibt dem Muskelgewebe seine rote Farbe. Die Sauerstoffaufnahme kann gut <a href="Absorptionsspektrum" title="Absorptionsspektrum">absorptionsspektroskopisch</a> verfolgt werden, die charakteristische <a href="Soret-Bande" title="Soret-Bande">Soret-Bande</a> des Häm verschiebt sich bei Sauerstoffaufnahme deutlich von 418 zu 434 nm.

Myoglobin zählt zu den <a href="Globine" title="Globine">Globinen</a>. Dem Myoglobin nah verwandt ist das erst 2002 beschriebene <a href="Cytoglobin" title="Cytoglobin">Cytoglobin</a>,<a href="#cite_note-2">[2]</a> welches in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin wohl während der <a href="Evolution" title="Evolution">Evolution</a> durch eine <a href="Genduplikation" title="Genduplikation">Genduplikation</a> die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung">Bedeutung</h2></div>

Als <a href="Biologie" title="Biologie">biologische</a> Funktion des Myoglobins wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Muskelzelle</a>, von der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> zu den <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a>, angesehen.

Aus diesem Grund ist seine Affinität zum Sauerstoff auch höher als bei Hämoglobin, dies fördert den Sauerstofftransport in Richtung Zellinneres. Auch die beim Hämoglobin beobachtete Regulation der Sauerstoffaffinität fehlt dem Myoglobin. Zumindest bei <a href="Meeress%C3%A4uger" title="Meeressäuger">Meeressäugetieren</a> wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: <a href="Wale" title="Wale">Wale</a> haben einen etwa 5- bis 10-mal höheren Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur als <a href="S%C3%A4ugetier" class="mw-redirect" title="Säugetier">Landsäugetiere</a>. Beim Menschen enthalten die Muskeln etwa 6 Gramm Myoglobin pro Kilogramm, beim Seehund sind es 52, beim Pottwal sogar 56 Gramm. Dort dient es den Meeressäugern beim Tauchen als Sauerstoffvorrat.<a href="#cite_note-sp-3">[3]</a>

Das Myoglobin des <a href="Pottwal" title="Pottwal">Pottwals</a> war daher auch das erste Protein, an dem <a href="John_Cowdery_Kendrew" title="John Cowdery Kendrew">John Cowdery Kendrew</a> 1958 eine Strukturaufklärung (<a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a>) gelang.<a href="#cite_note-4">[4]</a> Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch <a href="Max_Perutz" class="mw-redirect" title="Max Perutz">Max Perutz</a> (1959).<a href="#cite_note-Perutz1960-5">[5]</a> Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Chemie" title="Nobelpreis für Chemie">Nobelpreis für Chemie</a>.

Ein Maß für den Myoglobingehalt ist der Eisengehalt. Dieser ist bei Schweinefleisch binnen 30 Jahren um ca. 75 % auf durchschnittlich 4,1 mg/kg Frischmasse gefallen.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung_in_der_Medizin">Bedeutung in der Medizin</h2></div>

Ein Anstieg der Myoglobinkonzentration im <a href="Blutserum" title="Blutserum">Blutserum</a> von Säugetieren deutet auf <a href="Rhabdomyolyse" title="Rhabdomyolyse">Rhabdomyolyse</a> hin und kann als Indikator für einen <a href="Herzinfarkt" title="Herzinfarkt">Herzinfarkt</a> gelten. Da ein erhöhter Myoglobinwert aber unspezifisch ist, verwendet man heute <a href="Kardiales_Troponin" title="Kardiales Troponin">kardiale Troponine</a> zur Herzdiagnostik.<a href="#cite_note-7">[7]</a> Außer beim Untergang von Herzmuskelzellen zeigen sich erhöhte Myoglobinwerte auch bei Schädigung der Skelettmuskulatur (extremer Sport, <a href="Epilepsie" title="Epilepsie">epileptische Anfälle</a>, <a href="Polytrauma" title="Polytrauma">Polytrauma</a>, <a href="Intramuskul%C3%A4re_Injektion" title="Intramuskuläre Injektion">intramuskuläre Injektionen</a>, <a href="Alkoholintoxikation" class="mw-redirect" title="Alkoholintoxikation">Alkoholintoxikation</a>, Muskelerkrankungen, Verschüttungen). Wird bei einem Stromschlag Muskelgewebe verletzt, hat dies eine Freisetzung von Myoglobin zur Folge.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Stark erhöhte Myoglobin-Konzentrationen können dabei zu einem akuten Nierenversagen führen (<a href="Crush-Niere" title="Crush-Niere">Crush-Niere</a>).<a href="#cite_note-9">[9]</a><a href="#cite_note-10">[10]</a>

Die Plasmahalbwertszeit von Myoglobin beträgt nur 10 bis 20 min, da es rasch über die <a href="Nieren" class="mw-redirect" title="Nieren">Nieren</a> ausgeschieden wird (glomeruläre Filtration). Der Myoglobinwert steigt bei einem Herzinfarkt nach ca. 1–2 Stunden an und erreicht sein Maximum nach 4–6 Stunden. Bereits innerhalb von 12–24 Stunden sinkt es wieder in den Normbereich ab.

Normwerte beim Menschen im <a href="Blut" title="Blut">Blut</a>:

Frauen bis 35 µg/l,

Männer bis 55 µg/l<a href="#cite_note-11">[11]</a>

Normwert beim Menschen im <a href="Urin" title="Urin">Urin</a>:

Frauen und Männer bis 0,3 µg/l

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Brunori M: <cite style="font-style:italic">Myoglobin strikes back</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Protein Sci.</cite> 19. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2010, S. 195–201, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/pro.300">10.1002/pro.300</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19953516?dopt=Abstract">PMID 19953516</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=Myoglobin+strikes+back&rft.au=Brunori+M&rft.date=2010-02&rft.doi=10.1002%2Fpro.300&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Protein+Sci.&rft.pages=195-201&rft.pmid=19953516&rft.volume=19.+Jahrgang" style="display:none"> </li>

<li>Springer-Verlag GmbH: <cite style="font-style:italic">Biochemie : Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler</cite>. 3., korrigierte Auflage. Berlin, ISBN 978-3-662-54850-9.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.au=Springer-Verlag+GmbH&rft.btitle=Biochemie+%3A+Eine+Einf%C3%BChrung+f%C3%BCr+Mediziner+und+Naturwissenschaftler&rft.edition=3.%2C+korrigierte+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783662548509&rft.place=Berlin" style="display:none"> </li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://themedicalbiochemistrypage.org/hemoglobin-myoglobin.html">Hemoglobin-Myoglobin</a> in Englisch.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nmr.uni-duesseldorf.de/main/mmyoglobin.html">Myoglobin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Werner Müller-Esterl: <cite style="font-style:italic">Biochemie eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler</cite>. Hrsg.: Werner Müller-Esterl. 3. Auflage, 2018, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/978-3-662-54851-6">10.1007/978-3-662-54851-6</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.au=Werner+M%C3%BCller-Esterl&rft.btitle=Biochemie+eine+Einf%C3%BChrung+f%C3%BCr+Mediziner+und+Naturwissenschaftler&rft.date=2018&rft.doi=10.1007%2F978-3-662-54851-6&rft.genre=book&rft.volume=3.+Auflage" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Trent JT, Hargrove MS: <cite style="font-style:italic">A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="J._Biol._Chem." class="mw-redirect" title="J. Biol. Chem.">J. Biol. Chem.</a></cite> 277. Jahrgang, Nr. 22, Mai 2002, S. 19538–45, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M201934200">10.1074/jbc.M201934200</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11893755?dopt=Abstract">PMID 11893755</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=A+ubiquitously+expressed+human+hexacoordinate+hemoglobin&rft.au=Trent+JT%2C+Hargrove+MS&rft.date=2002-05&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M201934200&rft.genre=journal&rft.issue=22&rft.jtitle=J.+Biol.+Chem.&rft.pages=19538-45&rft.pmid=11893755&rft.volume=277.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<a href="Frank_Patalong" title="Frank Patalong">Frank Patalong</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.spiegel.de/wissenschaft/natur/die-evolution-wiederholt-sich-doch-a-1028451.html">Die Evolution wiederholt sich doch.</a> <a href="Der_Spiegel" title="Der Spiegel">Der Spiegel</a>, 18. April 2015, abgerufen am 18. August 2015.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AMyoglobin&rft.title=Die+Evolution+wiederholt+sich+doch&rft.description=Die+Evolution+wiederholt+sich+doch&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.spiegel.de%2Fwissenschaft%2Fnatur%2Fdie-evolution-wiederholt-sich-doch-a-1028451.html&rft.creator=%5B%5BFrank+Patalong%5D%5D&rft.publisher=%5B%5BDer+Spiegel%5D%5D&rft.date=2015-04-18">

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff, D. C. Phillips: <cite style="font-style:italic">A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></cite>. 181. Jahrgang, Nr. 4610, März 1958, S. 662–6, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/181662a0">10.1038/181662a0</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13517261?dopt=Abstract">PMID 13517261</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=A+three-dimensional+model+of+the+myoglobin+molecule+obtained+by+x-ray+analysis&rft.au=J.+C.+Kendrew%2C+G.+Bodo%2C+H.+M.+Dintzis%2C+...&rft.date=1958-03&rft.doi=10.1038%2F181662a0&rft.genre=journal&rft.issue=4610&rft.jtitle=Nature&rft.pages=662-6&rft.pmid=13517261&rft.volume=181.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Perutz1960-5"><a href="#cite_ref-Perutz1960_5-0">↑</a> M.F. Perutz, M.G. Rossmann, A.F. Cullis, H. Muirhead, G. Will, A.C.T. North: <cite style="font-style:italic">Structure of H</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. 185. Jahrgang, Nr. 4711, 1960, S. 416–422, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/185416a0">10.1038/185416a0</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18990801?dopt=Abstract">PMID 18990801</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=Structure+of+H&rft.au=M.F.%26%2332%3BPerutz%2C%26%2332%3BM.G.%26%2332%3BRossmann%2C%26%2332%3BA.F.%26%2332%3BCullis%2C+...&rft.date=1960&rft.doi=10.1038%2F185416a0&rft.genre=journal&rft.issue=4711&rft.jtitle=Nature&rft.pages=416-422&rft.pmid=18990801&rft.volume=185.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://repository.publisso.de/resource/frl:3430222-1/data">Freistaat Sachsen LfULG Schriftenreihe Heft 35/2009 "Eisengehalt von Fleisch"</a>

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Kristian Thygesen, Joseph S. Alpert, Allan S. Jaffe, Maarten L. Simoons, Bernard R. Chaitman: <cite style="font-style:italic">Third Universal Definition of Myocardial Infarction</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of the American College of Cardiology</cite>. Band 60, Nr. 16, S. 1581–1598, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jacc.2012.08.001">10.1016/j.jacc.2012.08.001</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0735109712028963">elsevier.com</a> [abgerufen am 9. Juli 2017]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=Third+Universal+Definition+of+Myocardial+Infarction&rft.au=Kristian+Thygesen%2C+Joseph+S.+Alpert%2C+Allan+S.+Jaffe%2C+...&rft.doi=10.1016%2Fj.jacc.2012.08.001&rft.genre=journal&rft.issue=16&rft.jtitle=Journal+of+the+American+College+of+Cardiology&rft.pages=1581-1598&rft.volume=60" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Daniel P. Runde: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.msdmanuals.com/de-de/profi/verletzungen,-vergiftungen/verletzungen-durch-elektrizit%C3%A4t-und-blitzschlag/verletzungen-durch-elektrizit%C3%A4t">Verletzungen durch Elektrizität - Verletzungen, Vergiftungen.</a> April 2018, abgerufen am 6. April 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AMyoglobin&rft.title=Verletzungen+durch+Elektrizit%C3%A4t+-+Verletzungen%2C+Vergiftungen&rft.description=Verletzungen+durch+Elektrizit%C3%A4t+-+Verletzungen%2C+Vergiftungen&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.msdmanuals.com%2Fde-de%2Fprofi%2Fverletzungen%2C-vergiftungen%2Fverletzungen-durch-elektrizit%25C3%25A4t-und-blitzschlag%2Fverletzungen-durch-elektrizit%25C3%25A4t&rft.creator=Daniel+P.+Runde&rft.date=2018-04">

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Stone MJ, Waterman MR, Harimoto D, et al.: <cite style="font-style:italic">Serum myoglobin level as diagnostic test in patients with acute myocardial infarction</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="British_Heart_Journal" class="mw-redirect" title="British Heart Journal">British Heart Journal</a></cite>. 39. Jahrgang, Nr. 4, April 1977, S. 375–80, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/869974?dopt=Abstract">PMID 869974</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC483248/">PMC 483248</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Myoglobin&rft.atitle=Serum+myoglobin+level+as+diagnostic+test+in+patients+with+acute+myocardial+infarction&rft.au=Stone+MJ%2C+Waterman+MR%2C+Harimoto+D%2C+...&rft.date=1977-04&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=British+Heart+Journal&rft.pages=375-80&rft.pmc=483248&rft.pmid=869974&rft.volume=39.+Jahrgang" style="display:none">

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</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> Laborlexikon: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.laborlexikon.de/Lexikon/Infoframe/m/Myoglobin.htm">Myoglobin</a>

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</ol></div><div><div class="zim-footer">

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